His-Avi标签的添加则进一步提高了蛋白的纯化效率和生物素化效率，保证了蛋白的活性和稳定性。

Recombinant Biotinylated Human ANGPTL3（生物素标记的重组人血管生成素样蛋白3，ANGPTL3）是一种经过特殊修饰的重组蛋白，为研究脂质代谢、心血管疾病机制以及相关治疗策略提供了重要的工具。ANGPTL3是血管生成素样蛋白家族的重要成员，主要在肝脏和脂肪组织中表达，参与调节脂质代谢、胆固醇水平和甘油三酯的合成。 在脂质代谢中，ANGPTL3通过抑制脂蛋白脂肪酶（LPL）和内质网甘油三酯脂肪酶（ATGL）的活性，调节脂质的分解和储存。它在维持血脂平衡中发挥关键作用，其功能异常可能导致高脂血症和心血管疾病。例如，ANGPTL3的突变或过表达可能引起家族性高胆固醇血症或高甘油三酯血症，增加心血管疾病的风险。因此，ANGPTL3是研究脂质代谢和心血管疾病的重要靶点。 生物素标记技术为ANGPTL3的研究提供了强大的支持。生物素与链霉亲和素（streptavidin）具有极高的亲和力，这种特性使得Recombinant Biotinylated Human ANGPTL3能够高效地与链霉亲和素结合，从而实现对ANGPTL3的高灵敏度检测和定位分析。

在神经科学领域，CD24在神经细胞的发育和功能中也发挥着重要作用。

TGF-β3（转化生长因子-β3）是TGF-β超家族中的一员，是一种具有多种生物学功能的分泌性配体。它在胚胎发育、细胞分化、组织修复和免疫调节等多个生理过程中发挥着关键作用。TGF-β3通过与TGF-β受体结合，激活SMAD家族转录因子，从而调节基因表达。 在软骨发育和病理过程中，TGF-β3扮演着复杂而重要的角色。它能够调节软骨细胞的整个生命周期，包括细胞的存活、增殖、迁移和分化。TGF-β3通过激活Smad2/3依赖的经典信号通路，维持软骨的稳态。然而，在骨关节炎（OA）等病理状态下，TGF-β3也可能通过激活Smad1/5/8通路促进软骨细胞的肥大和疾病进展。 此外，TGF-β3在免疫调节方面也具有重要作用。它能够抑制B细胞的功能，与TGF-β1类似，TGF-β3通过磷酸化Smad2/3以及Smad1/5来抑制B细胞的增殖和抗体产生。这种抑制作用可能涉及Id3蛋白的诱导，从而抑制E蛋白的活性，导致细胞生长停滞和凋亡。 TGF-β3的信号传导还涉及非经典途径，例如通过调节微小RNA（miRNA）来影响软骨细胞的分化。

其中，750 bp条带的浓度最高，约为20 ng/μL，其余条带浓度约为10 ng/μL。

Bradykinin（缓激肽）是一种由九个氨基酸组成的生物活性肽，在人体的多种生理和病理过程中扮演着关键角色。它最初是从蛇毒中分离出来的，后来在哺乳动物体内也发现了其广泛的存在和作用。 血管调节功能 Bradykinin 最显著的生理功能之一是其对血管的调节作用。它通过激活血管内皮细胞上的 B2 受体，促进一氧化氮（NO）和前列环素（PGI2）的释放，这些物质能够有效舒张血管，降低血压。此外，Bradykinin 还能增加血管通透性，导致局部组织的充血和水肿，这在炎症反应中尤为重要。 炎症与疼痛反应 Bradykinin 在炎症反应中发挥着重要作用。它能够刺激肥大细胞和巨噬细胞释放组胺、细胞因子等炎症介质，从而加剧炎症反应。此外，Bradykinin 还能直接作用于神经末梢，引起疼痛感，这是其在炎症部位引起疼痛的关键机制之一。 医学应用与研究前景 Bradykinin 的研究不仅有助于理解炎症和血管调节的机制，还为开发新型药物提供了靶点。例如，针对缓激肽系统的药物已经被用于治疗高血压和心力衰竭。这些药物通过抑制缓激肽的降解或阻断其受体，发挥降压和改善心脏功能的作用。

在神经退行性疾病模型中，通过补充 Midkine，可以显著促进神经元的存活和突起生长，减缓疾病进程。

重组大鼠肝素结合表皮生长因子（Recombinant Rat HB-EGF）是一种重要的细胞生长因子，属于表皮生长因子（EGF）家族。它在细胞增殖、分化、迁移和组织修复中发挥着关键作用，广泛应用于生物医学研究和临床治疗。 结构与特性 重组大鼠HB-EGF是一种非糖基化的单链多肽，含有192个氨基酸，分子量约为21.5 kDa。它由大肠杆菌表达，纯度高于98%，内毒素水平低于1 EU/μg。这种蛋白的物理外观为无菌过滤的白色冻干粉末。HB-EGF通过其C末端的肝素结合结构域与细胞表面的肝素硫酸盐蛋白多糖结合，从而增强其稳定性和生物活性。 生物活性与功能 重组大鼠HB-EGF通过与表皮生长因子受体（EGFR）结合，激活下游信号通路，如MAPK和PI3K/AKT通路，从而促进细胞增殖、分化和存活。HB-EGF在多种细胞类型中表现出显著的促增殖活性，其ED50值通常在0.1-1.0 ng/ml之间。此外，HB-EGF还具有促进伤口愈合和组织修复的功能，能够加速受损组织的再生。 应用与研究 重组大鼠HB-EGF广泛应用于细胞培养、组织工程和再生医学研究。

它在炎症反应、病毒感染或微生物入侵时会被诱导表达，其表达受促炎细胞因子的调控。

Recombinant Flagellin, His（重组鞭毛蛋白，带有组氨酸标签）是一种重要的免疫激活蛋白，广泛应用于免疫学研究和疫苗开发。鞭毛蛋白是细菌鞭毛的主要成分，能够被宿主的免疫系统识别，激活先天免疫反应。 基本特性与功能 鞭毛蛋白是一种保守的细菌蛋白，其结构在多种细菌中高度相似。重组鞭毛蛋白通过基因工程技术在大肠杆菌中表达，并带有组氨酸（His）标签，便于纯化和检测。这种重组蛋白具有与天然鞭毛蛋白相似的生物活性，能够激活宿主的先天免疫系统。 免疫激活作用 鞭毛蛋白是模式识别受体（PRRs）的重要配体，能够被宿主细胞表面的Toll样受体5（TLR5）识别。TLR5的激活能够引发一系列免疫反应，包括细胞因子的分泌、炎症反应的启动以及适应性免疫反应的激活。因此，鞭毛蛋白在免疫学研究中被广泛用作免疫激活剂。 在疫苗开发中的应用 由于其强大的免疫激活能力，重组鞭毛蛋白被广泛应用于疫苗开发。它可以作为佐剂，增强疫苗的免疫原性，提高疫苗的保护效果。此外，鞭毛蛋白还可以与病原体特异性抗原融合，形成融合蛋白，进一步提高疫苗的免疫效果。

在某些肿瘤类型中，LRRC15的异常表达可能与肿瘤的侵袭和转移相关。

ENA-78（Epithelial Neutrophil-Activating Protein-78），即上皮细胞激活中性粒细胞蛋白-78，是一种属于CXC趋化因子家族的细胞因子。它在炎症反应中发挥着关键作用，主要通过吸引和激活中性粒细胞，增强机体对病原体的防御能力。 ENA-78的基因编码位于染色体4的趋化因子基因簇中，其分子量约为8.5 kDa。它在多种细胞类型中表达，包括上皮细胞、内皮细胞和巨噬细胞等。在炎症部位，ENA-78的表达水平显著升高，这表明它在炎症反应的早期阶段就参与了免疫反应的调控。 ENA-78的主要功能是吸引中性粒细胞向炎症部位迁移。它通过与中性粒细胞表面的CXCR1和CXCR2受体结合，激活中性粒细胞，促进其脱颗粒和释放炎症介质。这些炎症介质进一步放大炎症反应，增强机体对病原体的清除能力。此外，ENA-78还参与调节血管内皮细胞的通透性，促进炎症细胞的外渗，加速炎症部位的修复过程。 近年来，ENA-78在多种疾病中的作用也引起了研究者的关注。在感染性炎症中，ENA-78能够快速响应病原体入侵，动员中性粒细胞到达感染部位，吞噬和杀灭病原体。

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