这有助于筛选出能够有效调节TGF-β1活性的化合物，为开发新的治疗药物提供支持。

gp130（糖蛋白130）是一种重要的细胞表面受体，广泛参与细胞信号传导和免疫调节。它是多种细胞因子（如白细胞介素6，IL-6）的共同受体，通过激活JAK/STAT信号通路调节细胞增殖、分化、存活和免疫反应。Recombinant Human gp130（重组人gp130）作为一种高效的研究工具，为深入研究gp130的功能和机制提供了强大的支持。 gp130在多种细胞类型中表达，尤其是在免疫细胞和上皮细胞中。它通过与IL-6家族细胞因子结合，激活下游信号通路，调节细胞的生理功能。例如，gp130在免疫系统中调节炎症反应和免疫细胞的活化；在肝脏中参与急性期反应；在神经组织中调节神经元的存活和功能。此外，gp130的功能异常与多种疾病密切相关，包括自身免疫性疾病、炎症性疾病和某些类型的癌症。 重组人gp130蛋白通过基因工程技术生产，能够高度保留天然gp130的结构和功能特性。这种重组蛋白可用于多种实验研究，包括研究其与细胞因子的相互作用，揭示其在细胞信号传导中的作用机制。例如，通过体外实验可以评估gp130对IL-6家族细胞因子的亲和力，揭示其在细胞增殖和分化中的功能。

重组SEZ6L2蛋白还可以用于开发针对神经发育障碍的新型治疗策略。

AGA-(C8R) HNG17是一种基于Humanin的人工合成衍生物，具有显著的神经保护作用。Humanin是一种由线粒体DNA编码的小肽，最初因其在阿尔茨海默病（AD）中的保护作用而受到关注。AGA-(C8R) HNG17通过对其氨基酸序列进行修饰，增强了其生物活性和稳定性。 神经保护机制 AGA-(C8R) HNG17通过多种机制发挥神经保护作用。它能够完全抑制由β-淀粉样蛋白（Aβ）引起的神经毒性，保护神经元免受细胞死亡。此外，该衍生物还通过激活细胞内的生存信号通路（如PI3K/Akt通路），抑制细胞凋亡，从而减轻氧化应激损伤。在动物实验中，AGA-(C8R) HNG17显著改善了神经功能，减少了脑梗死面积。 结构与功能 AGA-(C8R) HNG17的结构设计使其具有更强的细胞穿透能力和稳定性。其N端添加了丙氨酸和谷氨酸二肽（AGA），第8位的半胱氨酸被替换为精氨酸（C8R），这些修饰显著增强了其活性。研究表明，AGA-(C8R) HNG17在体外实验中表现出比原始Humanin更强的神经保护能力。

重组食蟹猴 LILRB2 蛋白为免疫学和神经免疫学研究提供了重要的工具。

在免疫学研究中，CD27 是一种重要的共刺激分子，广泛参与 T 细胞的激活和免疫反应的调节。重组食蟹猴 CD27 蛋白的开发，为研究其在免疫反应中的作用提供了重要的工具。 CD27 的生物学功能 CD27 是肿瘤坏死因子受体超家族成员，主要表达于 T 细胞表面。它通过与其配体 CD70 结合，为 T 细胞激活提供共刺激信号，促进 T 细胞的增殖、分化和细胞因子分泌。此外，CD27 信号通路还参与调节免疫细胞的存活和记忆细胞的形成。在肿瘤免疫中，CD27 信号通路的激活能够增强抗肿瘤免疫反应，因此 CD27 也被视为潜在的免疫治疗靶点。 重组食蟹猴 CD27 蛋白的制备 重组食蟹猴 CD27 蛋白是通过基因工程技术在哺乳动物细胞系中表达的。这种蛋白具有高纯度和高生物活性，能够模拟体内天然的免疫激活过程。其 His 标签便于蛋白的纯化和检测，同时不影响蛋白的天然结构和功能。这种重组蛋白的开发，为研究 CD27 在免疫反应中的作用提供了有力支持。 研究应用 重组食蟹猴 CD27 蛋白可用于多种实验场景。

聚蔗糖（Ficoll）：增加样品密度，确保样品能够沉入凝胶加样孔。

在肿瘤免疫学研究中，WT-1（Wilms肿瘤蛋白1）作为一种重要的肿瘤相关抗原，因其在多种肿瘤中的高表达而备受关注。WT-1在正常组织中表达有限，但在多种恶性肿瘤（如白血病、肺癌、乳腺癌等）中高表达，因此被认为是一个理想的肿瘤免疫治疗靶点。Recombinant Biotinylated Human WT-1 (HLA-A02:01) Complex Protein（重组生物素标记的人WT-1（HLA-A02:01）复合物蛋白）为研究WT-1特异性T细胞反应提供了强大的工具。 WT-1的功能与作用机制 WT-1是一种转录因子，参与细胞增殖、分化和凋亡的调控。在肿瘤细胞中，WT-1的高表达与肿瘤的发生、发展和耐药性密切相关。WT-1的表位肽能够被HLA-A*02:01分子呈递给细胞毒性T细胞（CTL），从而激活免疫反应，促使T细胞攻击表达WT-1的肿瘤细胞。

在基础研究中，Bombesin 被广泛用于研究细胞信号传导和生理调节机制。

重组人Fas配体（Recombinant Human Fas Ligand，简称FasL）是一种重要的细胞凋亡诱导因子，广泛应用于免疫学、细胞生物学以及疾病机制的研究中。FasL在调节免疫反应、维持免疫耐受以及诱导细胞凋亡中发挥着关键作用。 背景与功能 Fas配体（FasL）是一种Ⅱ型跨膜蛋白，主要表达在免疫细胞（如T细胞、NK细胞）和某些非免疫细胞表面。它通过与Fas受体（CD95）结合，激活细胞凋亡的外源性途径。Fas/FasL系统是免疫系统中重要的调节机制，能够清除受损、感染或异常的细胞，同时维持免疫耐受，防止自身免疫反应。 研究表明，FasL在免疫反应中具有双重作用。一方面，它能够诱导靶细胞凋亡，从而清除病原体感染的细胞和肿瘤细胞；另一方面，它在免疫耐受中发挥重要作用，通过诱导调节性T细胞（Tregs）的凋亡，维持免疫系统的平衡。 重组人Fas配体的应用 重组人Fas配体的制备为研究其功能提供了强大的工具。通过基因工程技术，Fas配体可以在体外高效表达，并带有特定的标签（如His Tag），便于纯化和检测。这种重组蛋白具有与天然Fas配体相似的生物学活性，可以用于多种实验研究。

HLA-E 在多种疾病中发挥重要作用，包括感染性疾病和自身免疫疾病。

重组人IgG4 Fc蛋白（Recombinant Human IgG4 Fc Protein）是一种通过重组技术生产的生物活性蛋白，主要包含免疫球蛋白G4（IgG4）的Fc片段。IgG4是IgG亚型中的一种，其Fc片段在免疫调节和抗体依赖性细胞毒性（ADCC）等过程中发挥着重要作用。重组IgG4 Fc蛋白的制备为研究其生物学功能和开发新型治疗策略提供了重要工具。 IgG4是人体中最丰富的免疫球蛋白亚型之一，其Fc片段具有独特的生物学特性。与IgG1和IgG3等亚型相比，IgG4的Fc片段在FcγR（免疫球蛋白G Fc受体）上的结合能力较弱，这使得IgG4在抗体依赖性细胞毒性（ADCC）和补体依赖性细胞毒性（CDC）中的作用相对较弱。然而，IgG4 Fc片段在免疫调节方面具有独特的优势。它能够与FcγRIIb（CD32B）结合，抑制B细胞的活化和抗体产生，从而发挥免疫调节作用。此外，IgG4 Fc片段还能够与FcRn（新生儿Fc受体）结合，延长抗体的半衰期，增强其在体内的稳定性。 重组人IgG4 Fc蛋白的制备为研究其生物学功能提供了便利。

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