甲胎蛋白（AFP）是一种在多种肿瘤细胞中高表达的抗原，尤其是在肝癌细胞中。

在免疫学和细胞信号传导研究中，Rabbit anti-RELT Polyclonal Antibody 是一种极具价值的研究工具。RELT（TNF receptor superfamily member 19）是一种属于肿瘤坏死因子受体超家族的膜蛋白，广泛参与免疫应答和细胞信号转导过程，其功能异常与多种疾病的发生发展密切相关。 RELT 主要表达于免疫细胞和某些肿瘤细胞表面，通过与相应的配体结合，激活下游信号通路，调节细胞的增殖、分化、凋亡以及免疫反应。研究表明，RELT 在免疫系统中发挥着重要的调节作用，例如在调节 T 细胞和 B 细胞的活化、促进免疫细胞的存活和功能维持等方面都有不可或缺的作用。此外，RELT 信号通路的异常激活还与某些自身免疫性疾病和肿瘤的发生发展有关，因此，深入研究 RELT 的功能和调控机制对于理解相关疾病的发病机制以及开发新的治疗策略具有重要意义。 Rabbit anti-RELT Polyclonal Antibody 是通过将纯化的 RELT 蛋白或其特定片段免疫兔子后制备而成的。

IGF-I 水平的异常升高可能与某些癌症的发生有关，因为 IGF-I 可以促进癌细胞的增殖和存活。

重组小鼠 GPVI 蛋白（Recombinant Mouse GPVI Protein, His Tag）是一种重要的血小板膜受体，属于免疫球蛋白超家族。GPVI（Glycoprotein VI）在血小板的激活和凝血过程中发挥关键作用，是维持正常止血功能的重要蛋白。 GPVI 的生物学功能 GPVI 是一种跨膜糖蛋白，主要表达于血小板表面。它通过与胶原蛋白结合，启动血小板的激活和聚集，是止血反应的重要组成部分。当血管受损时，血小板暴露于胶原蛋白，GPVI 识别并结合胶原纤维，触发一系列下游信号通路，包括磷脂酶 Cγ2（PLCγ2）的激活和钙离子的释放。这些信号通路进一步促进血小板的激活、颗粒释放和聚集，最终形成血小板栓，防止出血。 GPVI 与疾病的关系 GPVI 的异常功能与多种出血性疾病相关。例如，GPVI 缺陷或功能障碍可能导致血小板无力症（Glanzmann thrombasthenia），这是一种罕见的遗传性出血性疾病，患者表现为严重的出血倾向。此外，GPVI 信号通路的异常激活也可能与血栓性疾病有关，如动脉粥样硬化和心肌梗死。

血液中KLK3水平的升高常提示前列腺病变，包括良性前列腺增生、前列腺炎及前列腺癌。

在肿瘤免疫学研究中，黑色素瘤相关抗原GP100（甘蛋白100）一直是研究热点之一。Recombinant Biotinylated Human GP100 Intron 4 (HLA-A24:02) Protein（重组生物素标记的人GP100内含子4（HLA-A24:02）蛋白）作为一种创新的实验工具，为研究肿瘤特异性T细胞反应提供了新的视角。 GP100是一种在黑色素细胞和黑色素瘤细胞中高表达的蛋白质，其内含子4区域包含多个免疫原性表位，能够被免疫系统识别。HLA-A*24:02是人类白细胞抗原（HLA）中的一种常见类型，能够结合并呈递GP100内含子4的表位肽，从而激活细胞毒性T细胞（CTL）对肿瘤细胞的攻击。通过生物素标记和链霉亲和素（Streptavidin）系统，这种重组蛋白可以形成稳定的四聚体结构，显著增强与T细胞受体（TCR）的结合能力，从而用于检测和分析GP100特异性T细胞。 这种重组生物素标记的GP100内含子4（HLA-A*24:02）蛋白具有多种应用价值。首先，它可用于筛选和鉴定能够识别GP100内含子4表位的T细胞。

它不仅具有与传统溴化乙锭（EB）相当的灵敏度，还具有更高的安全性和特异性。

在生物医学研究中，重组蛋白技术为深入探索细胞功能和疾病机制提供了强大的支持。重组小鼠 PS20 蛋白（His 标签）作为一种新兴的研究工具，正逐渐受到科学家们的关注。 PS20（Proline - rich protein 20）是一种富含脯氨酸的蛋白质，最初在小鼠胚胎干细胞中被发现，其在细胞增殖、分化以及组织发育中可能发挥重要作用。重组小鼠 PS20 蛋白（His 标签）通过基因工程技术生产，具有高纯度和生物活性，为体外研究提供了一个理想的模型。 His 标签的添加使得该蛋白能够通过金属离子亲和层析进行高效纯化，大大简化了实验流程。在细胞生物学研究中，重组小鼠 PS20 蛋白可用于探索其在细胞周期调控中的作用。例如，通过将其添加到细胞培养体系中，观察细胞增殖速度和周期变化，有助于了解 PS20 在细胞生长和分化中的具体功能。 此外，重组小鼠 PS20 蛋白还可用于研究其与其他细胞因子或信号通路的相互作用。例如，PS20 可能通过与细胞表面受体结合，激活下游信号通路，从而影响细胞的代谢和功能。

由于CXCL10在多种炎症性疾病中的表达水平变化，基于该蛋白的检测方法可用于疾病的早期诊断和病情监测

在生物医学研究中，重组蛋白技术的不断发展为科学家们提供了强大的工具，以深入研究各种生物分子的功能和作用机制。重组生物素化人GDF15（H202D）蛋白（hFc Tag）便是这一领域的最新成果之一，它为研究GDF15在代谢和疾病中的作用提供了新的视角和方法。 GDF15（Growth Differentiation Factor 15）是一种属于转化生长因子β（TGF-β）超家族的细胞因子，广泛参与细胞生长、分化、凋亡以及炎症反应等多种生物学过程。近年来，GDF15在代谢调节中的作用逐渐受到关注，尤其是在能量平衡、食欲调节和胰岛素敏感性方面。此外，GDF15的异常表达还与多种疾病相关，包括心血管疾病、神经退行性疾病和某些类型的癌症。因此，深入研究GDF15的功能和作用机制对于理解这些疾病的发病机制和开发新的治疗方法具有重要意义。 重组生物素化人GDF15（H202D）蛋白（hFc Tag）通过生物工程技术将生物素共价连接到人GDF15蛋白上，并带有hFc Tag。这种设计不仅便于蛋白的纯化和检测，还增强了其在实验中的多功能性。

它主要作用于具有黏性末端的DNA片段，但连接平末端的效率较低。

重组人EMAP-II蛋白（Recombinant Human EMAP-II，内皮单核细胞激活多肽II）是一种多功能细胞因子，具有抗血管生成、调节炎症反应和诱导细胞凋亡等多种生物学功能。 EMAP-II主要由肿瘤细胞分泌，能够对内皮细胞、单核细胞和中性粒细胞产生广泛影响。它通过抑制内皮细胞增殖、血管生成和新血管形成，发挥抗肿瘤作用。此外，EMAP-II还具有趋化性，能够吸引中性粒细胞和单核细胞，并诱导中性粒细胞释放髓过氧化物酶。在临床应用中，EMAP-II因其抑制血管生成的能力而受到关注，它可以抑制原发和继发肿瘤的生长，而不影响正常组织。 重组人EMAP-II蛋白的制备利用基因工程技术，通过大肠杆菌表达系统生产，具有高纯度（>98%）和生物活性。其分子量约为18.3 kDa，前体蛋白经过切割后产生具有活性的成熟蛋白。在实验中，EMAP-II的生物活性通过诱导MCF-7细胞凋亡来测定，有效浓度范围为20-40 ng/mL。 EMAP-II在炎症反应、伤口愈合和组织修复中也发挥重要作用。它能够促进皮肤成纤维细胞的增殖，参与伤口修复过程。

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