冻干粉 –80 °C 可稳定 24 个月，4 °C 复溶后 7 天活性无衰减。

[Tyr1]-MIF-1，即酪氨酸修饰的迁移抑制因子-1（Migration Inhibitory Factor-1），是一种具有多种生物活性的小肽。它最初是从淋巴细胞中分离出来的，因其能够抑制白细胞的迁移而得名。然而，随着研究的深入，[Tyr1]-MIF-1在免疫调节、神经保护和内分泌功能等方面的广泛作用逐渐被揭示，使其成为生物医学研究中的重要分子。 免疫调节功能 [Tyr1]-MIF-1在免疫系统中发挥着重要作用。它能够调节免疫细胞的活性，特别是对T细胞和巨噬细胞的增殖和功能具有显著影响。研究表明，[Tyr1]-MIF-1可以促进T细胞的增殖和分化，增强其对病原体的免疫反应。此外，它还能够调节巨噬细胞的吞噬活性，增强机体的免疫防御能力。这些免疫调节功能使得[Tyr1]-MIF-1在抗感染和自身免疫性疾病的研究中具有重要价值。 神经保护作用 除了免疫调节功能，[Tyr1]-MIF-1在神经系统中也显示出显著的保护作用。研究表明，[Tyr1]-MIF-1能够促进神经细胞的存活和生长，保护神经细胞免受缺血、缺氧和神经毒素的损伤。

它主要在大脑的特定区域表达，被认为可能作为大脑特异性的趋化因子或神经因子，调节免疫和神经细胞。

在免疫学领域，Recombinant Mouse Siglec-4a（重组小鼠Siglec-4a）正逐渐成为研究的热点。Siglec-4a，即唾液酸结合免疫球蛋白样凝集素4a，是一种在免疫细胞表面表达的受体，参与免疫调节和细胞间信号传导。 Siglec-4a主要表达于巨噬细胞、树突状细胞和某些内皮细胞表面。它通过识别糖基化的病原体或自身细胞表面的唾液酸化糖链，调节免疫细胞的活化状态。在免疫反应中，Siglec-4a能够抑制过度的炎症反应，维持免疫系统的稳态。例如，在感染或组织损伤时，Siglec-4a可以识别并结合受损细胞表面的唾液酸化糖链，从而传递抑制性信号，避免免疫细胞过度激活导致的组织损伤。 重组小鼠Siglec-4a的制备为研究其功能提供了重要工具。通过基因工程技术，重组Siglec-4a蛋白能够在体外大量生产，并保留其天然的生物活性。研究人员可以利用重组Siglec-4a蛋白进行细胞结合实验、信号传导研究以及免疫调节机制的探索。例如，通过与不同糖链配体的结合实验，可以深入了解Siglec-4a在识别和结合过程中的特异性。

早期研究结果表明，FGF-21具有良好的耐受性和显著的代谢改善作用。

在神经科学和免疫学的交叉领域，SEMA7A（Semaphorin 7A）蛋白作为一种独特的信号分子，因其在神经系统发育、免疫细胞功能调控以及神经 - 免疫交互中的关键作用而备受关注。重组小鼠 SEMA7A 蛋白（His 标签）为科学家们提供了一个强大的工具，用于深入探索其在细胞和分子水平上的功能机制。 SEMA7A 是 Semaphorin 家族中唯一具有整合素结合能力的成员，它通过与整合素 αVβ1、αVβ3 和 αVβ5 等受体相互作用，调节细胞的黏附、迁移和信号传导。在神经系统中，SEMA7A 参与神经元的轴突生长、突触形成以及神经可塑性调节。在免疫系统中，SEMA7A 被发现能够调节免疫细胞的活化、细胞因子分泌以及炎症反应。 重组小鼠 SEMA7A 蛋白（His 标签）通过基因工程技术生产，具有高纯度和生物活性。His 标签的添加使得该蛋白能够通过金属离子亲和层析进行高效纯化，大大简化了实验流程，同时确保了蛋白的稳定性和活性。 在神经系统研究中，重组小鼠 SEMA7A 蛋白可用于探索其在神经发育和神经可塑性中的作用。

低血流剪切应力的扰动流（DF）会促进内皮细胞的炎症和凋亡，而EVA-1在这一过程中扮演了重要角色。

KRAS 基因在细胞信号传导和增殖调控中发挥着关键作用，其野生型（WT）蛋白在正常细胞功能中不可或缺。然而，KRAS 突变是多种癌症的驱动因素，而对 KRAS 野生型蛋白的免疫反应研究同样重要，因为它们可能在肿瘤免疫监视和免疫逃逸中扮演关键角色。Recombinant Human HLA-A*11:01 & B2M & KRAS WT (VVVGAGGVGK) Tetramer Protein, His-Avi Tag 是一种创新的重组蛋白工具，为研究 KRAS 野生型相关的免疫反应提供了有力支持。 蛋白结构与功能 该重组四聚体蛋白由 HLA-A11:01、B2M 和 KRAS 野生型的抗原肽 VVVGAGGVGK 组成。HLA-A11:01 是人类白细胞抗原系统中的一种主要组织相容性复合体（MHC）I 类分子，广泛存在于人群之中。B2M 是 MHC I 类分子的轻链，与 HLA-A*11:01 结合后，能够稳定 MHC I 类分子的结构，使其能够有效地呈递抗原肽。KRAS 野生型的抗原肽 VVVGAGGVGK 是细胞毒性 T 细胞识别的关键靶点，能够激活特异性免疫反应。

M-CSF 在单核细胞和巨噬细胞的发育和功能中发挥着重要作用。

Recombinant Human PDGFD Protein, His Tag 是血小板衍生生长因子 D（PDGF-D）的活性胞外域，由 HEK293 真核系统分泌表达，覆盖核心链段 Ser 250-Arg 370，并在 C 端融合 6×His 标签，单体分子量约 14 kDa。经 Ni²⁺-NTA 与分子筛双重纯化后，SDS-PAGE 显示纯度≥98%，SEC-MALS 证实以同源二聚体形式存在，内毒素<0.05 EU/μg。该批次通过弹性蛋白酶体外激活，可高效释放 CUB 结构域，暴露 PDGF/VEGF 同源域，SPR 测定与 PDGF Rβ 的 KD 为 0.9 nM，活性与天然蛋白一致。在 NIH-3T3 细胞中，10 ng/mL 即可诱导 ERK1/2 磷酸化峰值，EC₅₀≈8 ng/mL；同时在原代肺成纤维细胞中显著上调 α-SMA 表达，提示其促纤维化潜能。冻干粉 –80 °C 可稳定 24 个月，4 °C 复溶后 7 天活性无衰减，适用于血管重塑、肿瘤基质及器官纤维化机制研究，也是高通量筛选 PDGF Rβ 抑制剂的理想配体。

在疾病研究方面，FGFR2 的异常表达或突变与多种癌症的发生发展密切相关。

Flagelin22是一种源自细菌鞭毛蛋白的肽段，因其在免疫反应和植物病理学中的重要作用而受到广泛关注。鞭毛蛋白是细菌鞭毛的主要组成成分，而Flagelin22作为其关键片段，能够激活宿主的免疫反应，从而在植物抗病机制中发挥重要作用。 Flagelin22的结构与功能 Flagelin22的序列通常为：FLGSRDLRSDGKASR，由22个氨基酸组成。这一片段位于鞭毛蛋白的保守区域，能够被植物细胞表面的模式识别受体（PRRs）识别。具体来说，Flagelin22能够激活植物的免疫反应，启动一系列防御机制，从而抵御细菌的入侵。 激活免疫反应 在植物病理学中，Flagelin22是研究植物免疫反应的重要工具。研究表明，Flagelin22能够被植物细胞表面的受体FLS2识别，激活下游的信号传导通路。这一过程包括激活丝裂原活化蛋白激酶（MAPK）级联反应、产生活性氧（ROS）和合成防御相关基因。这些反应共同构成了植物的先天免疫系统，能够有效抵御细菌的入侵。 研究与应用 Flagelin22在植物病理学和免疫学研究中具有重要应用。

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