而基于 EPHA10 的药物开发则有望为神经系统疾病、心血管疾病和肿瘤的治疗提供新的策略。

重组人 PDGF R β（Recombinant Human PDGF R beta）是解析肿瘤微环境、血管重塑与纤维化进程的核心试剂。该蛋白选用 HEK293 真核表达系统，完整覆盖胞外配体结合区（aa 32-530），经 Ni²⁺-NTA 与分子筛双步纯化，SDS-PAGE 与 SEC-MALS 均显示单体纯度≥98%，内毒素<0.05 EU/µg。天然二硫键与糖基化修饰得以保留，使其与配体 PDGF-BB 的亲和力 KD 低至 0.15 nM（SPR），并可同时识别 PDGF-DD 与 -AB。功能验证中，10 ng/mL 即可在 NIH-3T3 细胞中触发 ERK1/2 磷酸化峰，EC₅₀≈6 ng/mL，与天然受体一致。蛋白以冻干粉形式提供，–80 °C 可稳定 24 个月；4 °C 复溶后 7 天内活性无衰减，兼容 BLI、ELISA、微球捕获及 CAR 筛选，是研究成纤维细胞活化、肿瘤基质互作及开发抗血管/抗纤维化药物的理想工具。

这种设计不仅便于蛋白的纯化和检测，还增强了其在实验中的多功能性。

LL37，也被称为人抗菌肽1（hCAP-18），是一种由人类编码的抗菌肽，广泛存在于多种组织和细胞中，尤其在中性粒细胞、巨噬细胞和某些上皮细胞中。它在宿主防御、免疫调节和组织修复中发挥着关键作用，是人体免疫系统的重要组成部分。 结构与来源 LL37由37个氨基酸组成，其名称来源于其序列中的两个连续亮氨酸（Leu-Leu）和一个精氨酸（Arg）残基。它是由hCAP-18基因编码的前体蛋白经过蛋白酶切割后产生的。LL37的抗菌活性依赖于其阳离子性和两亲性结构，使其能够与细菌的阴离子细胞膜相互作用，从而破坏细菌的细胞膜完整性。 抗菌功能 LL37具有广谱抗菌活性，能够有效杀灭革兰氏阳性菌、革兰氏阴性菌、真菌和某些病毒。它通过插入细菌细胞膜并形成孔洞，导致细菌内容物泄漏和细胞死亡。此外，LL37还能够诱导细菌自溶，进一步增强其抗菌效果。这种抗菌机制使得LL37在抵御多种病原体入侵时发挥重要作用，尤其是在皮肤和黏膜等易受感染的部位。 免疫调节作用 除了抗菌功能，LL37还具有免疫调节作用。它能够激活免疫细胞，如树突状细胞、巨噬细胞和T细胞，促进炎症因子的释放，从而增强免疫反应。

其中，2500 bp条带的浓度较高（约100 ng/5 µL），显示为加亮带，便于在电泳后快速定位。

在生物医学研究领域，Recombinant Mouse CD163 Protein, His Tag（重组小鼠CD163蛋白，His标签）正逐渐成为研究的热点。CD163是一种主要表达于巨噬细胞和单核细胞表面的清道夫受体，它在免疫调节、炎症反应以及组织修复过程中发挥着重要作用。 CD163能够特异性识别和结合血红素和血红蛋白等血红素相关物质，这些物质在炎症和组织损伤过程中会大量释放。通过与这些配体结合，CD163可以调节炎症反应的强度和持续时间。例如，CD163能够抑制促炎细胞因子的产生，同时促进抗炎细胞因子的释放，从而在炎症反应中起到“刹车”的作用。此外，CD163还参与清除血液中的血红素，防止其对组织造成氧化损伤，这在维持组织稳态方面具有重要意义。 重组小鼠CD163蛋白带有His标签，这使得它在实验操作中具有显著的优势。His标签能够与金属离子（如镍离子）特异性结合，通过金属螯合层析技术，可以高效地纯化该蛋白，同时保持其生物活性。这种纯化方法不仅提高了实验效率，还降低了成本，为大规模研究提供了可能。 在疾病研究中，CD163的表达水平与多种炎症性疾病和组织损伤相关。

其在正常组织中表达水平较低，使其成为理想的肿瘤免疫治疗靶点。

CEF20是一种源自巨细胞病毒（CMV）pp65蛋白（495-503位）的HLA-A*0201限制性表位。其氨基酸序列为NLVPMVATV，分子量为943.16，分子式为C42H74N10O12S。 生物学功能 CEF20主要应用于免疫学研究，作为免疫反应的阳性对照肽池，用于检测和评估T细胞对特定抗原的反应。它在ELISPOT、细胞内细胞因子染色等免疫学检测中具有重要应用。 应用场景 免疫反应检测：CEF20可用于评估机体对CMV感染的免疫反应，通过检测特异性T细胞的激活和细胞因子分泌来评估免疫状态。 疫苗研究：在疫苗开发过程中，CEF20可作为标准对照，用于评估新型疫苗诱导的免疫反应。 疾病诊断：在临床诊断中，CEF20可用于检测CMV感染相关的T细胞免疫反应，辅助诊断CMV感染。 储存与运输 CEF20的储存条件为-20°C至-80°C，运输时通常采用冰袋运输。在使用前，需根据实验需求配制成适当浓度的溶液。 总结 CEF20作为一种重要的免疫学工具，广泛应用于巨细胞病毒相关研究和临床检测中。其特异性和稳定性使其成为评估免疫反应和开发新型疫苗的重要对照。

这一过程在维持组织稳态、清除损伤细胞以及防止肿瘤发生中起着关键作用。

在生物医学研究领域，重组人TNFSF15蛋白（单体Fc标签）正逐渐成为一种备受瞩目的研究工具。TNFSF15，即肿瘤坏死因子超家族成员15，是一种在免疫调节中发挥关键作用的细胞因子。它参与多种炎症和自身免疫性疾病的发病机制，因此在医学研究中具有重要的价值。 重组人TNFSF15蛋白的单体Fc标签版本，通过将TNFSF15蛋白与免疫球蛋白的Fc片段融合，不仅提高了蛋白的稳定性和溶解性，还便于在实验中进行检测和操作。Fc标签的引入使得该蛋白在体外实验中更容易被识别和捕获，同时也减少了蛋白降解的可能性，从而为研究人员提供了更加可靠的实验材料。 单体形式的TNFSF15蛋白能够特异性地与其受体结合，避免了多聚体形式可能带来的复杂相互作用。这种特性对于研究TNFSF15介导的信号通路至关重要。例如，TNFSF15可以通过与DR3和TACI等受体结合，激活下游信号通路，进而影响T细胞的活化、树突状细胞的功能以及促炎细胞因子的产生。 在疾病研究中，重组人TNFSF15蛋白（单体Fc标签）为炎症性肠病、银屑病以及某些自身免疫性疾病的研究提供了有力支持。

PD-1 是免疫球蛋白超家族成员，主要表达于活化的 T 细胞、B 细胞和自然杀伤（NK）细胞表面。

Recombinant Human HGF Protein（重组人肝细胞生长因子）是一种重要的细胞生长因子，因其在细胞增殖、分化、迁移以及组织修复中的关键作用而备受关注。HGF在多种生理和病理过程中发挥重要作用，特别是在肝脏再生、伤口愈合和肿瘤生物学中。 细胞生长与分化 HGF通过与其受体c-Met结合，激活多种下游信号通路，促进细胞的增殖和分化。它在胚胎发育过程中对器官形成和组织分化至关重要。HGF能够诱导多种细胞类型（如肝细胞、肾细胞、内皮细胞等）的增殖，促进组织的再生和修复。 组织修复与再生 在组织损伤和修复过程中，HGF能够促进受损细胞的增殖和迁移，加速伤口愈合。例如，在肝脏损伤后，HGF可以刺激肝细胞的增殖，促进肝脏的再生。此外，HGF在皮肤伤口愈合中也发挥重要作用，能够促进成纤维细胞和角质形成细胞的增殖，加速伤口的闭合和组织的再生。 肿瘤生物学 HGF在肿瘤生物学中也具有复杂的作用。一方面，HGF能够促进肿瘤细胞的增殖和迁移，通过激活c-Met信号通路，增强肿瘤细胞的侵袭能力。另一方面，HGF在某些情况下也可能抑制肿瘤细胞的生长，其具体作用取决于肿瘤的类型和微环境。

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