TRAIL R2 不仅在肿瘤细胞凋亡中起关键作用，还在免疫调节中发挥重要作用。

重组食蟹猴GPVI蛋白（His Tag）是一种重要的血小板受体，属于免疫球蛋白超家族。GPVI（糖蛋白VI）在血小板活化和凝血过程中发挥着关键作用，通过识别和结合胶原蛋白，启动血小板的聚集和凝血反应。因此，重组食蟹猴GPVI蛋白的开发为血小板生物学和凝血机制研究提供了重要的工具。 GPVI主要表达于血小板表面，是血小板识别胶原蛋白的主要受体之一。在血管损伤时，GPVI通过与暴露的胶原蛋白结合，激活下游信号通路，导致血小板的活化、聚集和凝血反应。这一过程对于止血和血栓形成至关重要。然而，GPVI的异常激活与多种血栓性疾病的发生发展密切相关，包括动脉粥样硬化、心肌梗死和中风等。 重组食蟹猴GPVI蛋白的制备，利用了重组蛋白技术和His Tag的纯化优势，使得该蛋白的生产更加高效和稳定。His Tag的添加便于通过金属离子亲和层析等方法进行纯化，提高了蛋白的纯度和产量，为大规模的实验研究提供了可能。 在基础研究中，重组食蟹猴GPVI蛋白可用于体外实验，研究其在血小板活化和凝血反应中的具体作用机制。

这种复杂的调节机制使其成为免疫治疗中的潜在靶点。

重组小鼠 IGFBP-7 蛋白（hFc 标签）是一种重要的研究工具，广泛应用于细胞生物学、代谢调控以及疾病机制研究中。IGFBP-7（胰岛素样生长因子结合蛋白 - 7）是胰岛素样生长因子结合蛋白家族的重要成员，其在调节胰岛素样生长因子（IGF）的生物活性和细胞代谢中发挥着关键作用。 IGFBP-7 的生物学功能 IGFBP-7 是一种分泌性蛋白，广泛存在于多种组织中，包括肝脏、肾脏和骨骼。它通过与 IGF-1 和 IGF-2 结合，调节这些生长因子的生物活性，从而影响细胞的增殖、分化和存活。此外，IGFBP-7 还具有独立于 IGF 的生物学功能，例如在细胞凋亡、血管生成和组织修复中发挥作用。 重组小鼠 IGFBP-7 蛋白（hFc 标签）的应用 重组小鼠 IGFBP-7 蛋白（hFc 标签）的开发为研究其功能提供了极大的便利。hFc 标签的引入不仅提高了蛋白的稳定性和溶解性，还便于后续的纯化和检测。这种重组蛋白可用于多种实验场景，例如在体外细胞实验中，它可以用于研究 IGFBP-7 对细胞增殖和凋亡的影响。

在炎症反应中，IL-8（77aa）的表达是机体对病原体入侵的重要响应机制。

在人体复杂的免疫系统中，白细胞介素-1受体拮抗剂（IL-1RA）扮演着至关重要的角色。作为一种内源性抗炎因子，IL-1RA通过抑制白细胞介素-1（IL-1）的活性，维持免疫反应的平衡，防止过度炎症反应对机体造成损害。 IL-1RA的生物学功能 IL-1RA是一种天然的抗炎蛋白，主要由多种细胞产生，包括巨噬细胞、内皮细胞和成纤维细胞。它通过与IL-1受体结合，竞争性地阻断IL-1α和IL-1β的信号传导，从而抑制IL-1介导的炎症反应。IL-1RA在调节免疫反应中起着关键作用，能够减轻炎症细胞的招募和活化，减少炎症因子的释放，从而缓解炎症症状。 临床应用与研究 IL-1RA在多种炎症性疾病和自身免疫性疾病的治疗中具有重要价值。在类风湿性关节炎（RA）中，IL-1RA通过抑制IL-1的活性，显著减轻关节炎症和疼痛，改善患者的生活质量。此外，IL-1RA还被用于治疗其他炎症性疾病，如克罗恩病、系统性红斑狼疮和强直性脊柱炎等。 在癌症治疗中，IL-1RA也显示出潜在的应用前景。通过抑制IL-1的活性，IL-1RA能够调节肿瘤微环境中的炎症反应，抑制肿瘤的生长和转移。

GDF15 还与心血管疾病、神经系统疾病等多种疾病的发生和发展密切相关。

HPV16-E711-20 epitope 是人乳头瘤病毒（HPV）16型E7蛋白的第11至20位氨基酸序列，是一个关键的免疫表位。HPV16是导致宫颈癌的主要病毒类型之一，而E7蛋白是HPV16的致癌蛋白，能够抑制宿主细胞的肿瘤抑制基因，从而促进细胞的癌变。因此，针对HPV16-E711-20 epitope的研究和应用在宫颈癌的免疫治疗中具有重要意义。 HPV16-E7蛋白的作用机制 HPV16的E7蛋白是一种小分子蛋白，能够与宿主细胞的视网膜母细胞瘤蛋白（pRb）结合并抑制其功能。pRb是细胞周期调控的关键蛋白，能够阻止细胞从G1期进入S期，从而抑制细胞增殖。E7蛋白通过抑制pRb的功能，解除细胞周期的限制，导致细胞过度增殖，最终可能引发癌变。因此，E7蛋白是HPV16致癌机制的核心。 HPV16-E711-20 epitope的免疫学意义 HPV16-E711-20 epitope是E7蛋白中被免疫系统识别的关键片段。研究表明，该表位能够被宿主的细胞毒性T淋巴细胞（CTL）识别，从而激活免疫反应，清除感染的细胞。

在疾病状态下，LILRA6的异常表达与多种病理过程密切相关。

Recombinant Mouse IL-17A Protein（重组小鼠白细胞介素-17A，简称IL-17A）是一种重要的免疫调节细胞因子，属于白细胞介素-17家族。它在免疫反应、炎症调节以及组织修复等多个生物学过程中发挥着关键作用，是生物医学研究中的重要工具。 功能与作用 IL-17A主要由Th17细胞分泌，能够通过与细胞表面的IL-17受体结合，激活下游信号通路，从而调节多种免疫细胞的功能。它在免疫系统中具有广泛的生物学活性，能够促进炎症反应，诱导促炎细胞因子（如IL-6、TNF-α）和趋化因子的产生，增强中性粒细胞和巨噬细胞的活性。此外，IL-17A还参与组织修复和再生，促进上皮细胞和成纤维细胞的增殖和分化。在自身免疫性疾病中，IL-17A的过度表达与多种疾病的发生和发展密切相关，如银屑病、类风湿性关节炎和多发性硬化症。 研究应用 重组小鼠IL-17A蛋白被广泛应用于免疫学、炎症研究和自身免疫性疾病等领域的研究。在细胞实验中，IL-17A被用于研究其对免疫细胞功能的调节作用，以及对炎症反应的促进作用。例如，在研究巨噬细胞的活化过程中，IL-17A能够显著增强巨噬细胞的促炎反应。

由于其在免疫调节中的关键作用，CD43有望成为治疗多种免疫相关疾病的新靶点。

核定位信号肽（Nuclear Localization Signal Peptide，NLS）是一类特殊的氨基酸序列，存在于需要进入细胞核的蛋白质中。它在细胞核内蛋白质的运输和定位中起着至关重要的作用，是细胞生物学和分子生物学研究中的重要主题。 核定位信号肽的功能 核定位信号肽的主要功能是指导蛋白质从细胞质运输到细胞核。细胞核是细胞内遗传物质的储存和表达中心，许多关键的生物化学反应，如DNA复制、转录和修复，都在细胞核内进行。因此，蛋白质能否正确进入细胞核对于细胞的正常生理功能至关重要。NLS通过与核孔复合体（NPC）中的特定受体结合，帮助蛋白质穿过核膜，进入细胞核。 核定位信号肽的结构特点 核定位信号肽通常由富含赖氨酸（Lys）和精氨酸（Arg）的氨基酸序列组成。这些碱性氨基酸带有正电荷，能够与核孔复合体中的负电荷区域相互作用。NLS可以是单个的信号序列，也可以是多个信号序列的组合。例如，经典的核定位信号序列（如PKKKRKV）是单个的信号序列，而某些蛋白质可能含有多个NLS，以增强其进入细胞核的能力。 核定位信号肽的应用 核定位信号肽在生物医学研究中具有广泛的应用前景。

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