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重组大鼠 GDF15 蛋白(His 标签)作为一种研究工具,为深入探索这一因子的功能提供了有力支持。

重组人LYPD3蛋白(Recombinant Human LYPD3 Protein),带有His标签,是一种在细胞信号传导和肿瘤生物学研究中具有重要价值的蛋白质。LYPD3,也称为C4.4A,属于LY6/PLAUR家族,是一种糖基磷脂酰肌醇(GPI)锚定的细胞表面蛋白。其结构包含多个富含半胱氨酸的结构域,这些结构域参与蛋白质间的相互作用,影响细胞的行为和功能。His标签的引入,使得该蛋白能够通过金属螯合亲和层析高效纯化,并便于后续的检测和应用。 在功能上,LYPD3在细胞黏附、迁移和侵袭中发挥重要作用。研究表明,LYPD3在多种癌症中表达上调,如乳腺癌、结直肠癌和黑色素瘤等,其表达水平与肿瘤的恶性程度和患者的预后密切相关。此外,LYPD3还参与调节细胞外基质的降解和重塑,影响肿瘤细胞的转移能力。 重组人LYPD3蛋白的制备通常采用真核表达系统,以确保其正确的折叠和翻译后修饰。这种高纯度的重组蛋白可用于体外实验,如受体-配体结合分析、信号通路研究、药物筛选以及抗体开发等。

它通过与配体干细胞因子(SCF)结合,激活下游信号通路,促进细胞的增殖与存活。

T7 Endonuclease I(T7EI)是一种来源于T7噬菌体的核酸内切酶,能够特异性识别并切割DNA中的错配碱基对、十字型结构DNA、Holliday结构或交叉DNA以及异源双链DNA。这种酶在基因编辑领域,尤其是CRISPR-Cas9技术中,被广泛用于检测基因突变和编辑效率。 功能与特性 错配识别:T7EI能够识别DNA中的不完全配对碱基对,并在错配位点的5'端切割第一、第二或第三个磷酸二酯键。 高特异性:该酶对特定DNA结构具有高度特异性,能够有效区分野生型和突变型DNA。 应用广泛:除了用于基因编辑效果的检测,T7EI还可用于分解四方向交叉DNA、检测或切割异源双链DNA、随机切割线性DNA进行shot-gun克隆。 在CRISPR基因编辑中的应用 在CRISPR-Cas9基因编辑中,T7EI常用于检测目标基因是否成功引入突变。具体步骤如下: PCR扩增:分别以野生型和突变型DNA为模板,扩增包含突变位点的DNA片段。 变性与退火:将PCR产物变性后退火,形成异源双链DNA。 酶切反应:加入T7EI,在37℃下反应15-30分钟,通过琼脂糖凝胶电泳检测酶切结果。

这使其成为治疗过敏性疾病和炎症性疾病(如哮喘、过敏性鼻炎和特应性皮炎)的潜在靶点。

Recombinant Human CD20 Protein-VLP(重组人 CD20 蛋白-病毒样颗粒)是一种重要的研究工具,广泛应用于 B 细胞功能和免疫反应的研究。CD20(B 细胞抗原 CD20)是一种跨膜蛋白,主要表达在 B 细胞表面,参与调节 B 细胞的活化、增殖和凋亡。 产品特性 Recombinant Human CD20 Protein-VLP 由 HEK293 细胞表达,包含 CD20 蛋白的全长序列。该蛋白的纯度大于 95%,内毒素水平低于 1EU/µg。它在功能实验中表现出良好的活性,能够与特定抗体结合,适用于多种实验技术。 应用领域 Recombinant Human CD20 Protein-VLP 广泛应用于多种实验技术,包括 ELISA、生物层干涉(BLI)、表面等离子共振(SPR)和免疫接种。这些应用使其成为研究 CD20 受体功能、药物筛选和抗体开发的理想选择。例如,通过 SPR 和 BLI 技术,研究人员可以精确测量 CD20 与其配体的结合亲和力,为药物设计提供重要数据。

这种受体的功能异常与多种疾病的发生发展密切相关,包括某些类型的癌症和发育障碍。

在生物医学研究中,整合素αVβ3(Integrin αVβ3)作为一种关键的细胞表面受体,其在细胞黏附、迁移、血管生成和肿瘤侵袭中的作用一直是研究的热点。重组生物素化人整合素αVβ3异二聚体蛋白(His-Avi Tag)作为一种新型的重组蛋白工具,为研究整合素αVβ3的功能和作用机制提供了新的视角和方法。 整合素αVβ3:关键的细胞黏附与信号转导受体 整合素αVβ3是一种异二聚体细胞表面受体,由αV和β3两个亚基组成。它通过与细胞外基质(ECM)中的多种配体(如纤维连接蛋白、层粘连蛋白和骨桥蛋白)结合,介导细胞与细胞外基质的黏附和信号转导。整合素αVβ3在多种细胞类型中表达,包括内皮细胞、成骨细胞和肿瘤细胞。它在细胞迁移、血管生成、骨质代谢和肿瘤侵袭中发挥重要作用。此外,整合素αVβ3的异常表达与多种疾病相关,如骨质疏松症、心血管疾病和癌症。因此,深入研究整合素αVβ3的功能和作用机制对于理解这些疾病的发病机制和开发新的治疗方法具有重要意义。

在现代医学研究的浩瀚征程中,Recombinant Cynomolgus(重组食蟹猴)扮演着极为关键

重组食蟹猴 Siglec-10 蛋白(His 标签)是一种重要的免疫调节分子,属于唾液酸结合免疫球蛋白样凝集素(Siglec)家族。它在免疫细胞的激活和调节中发挥着关键作用,是研究免疫生物学和炎症反应的重要工具。 Siglec-10 主要表达在髓系细胞(如巨噬细胞、树突状细胞和单核细胞)表面,通过识别和结合唾液酸化的糖链,调节免疫细胞的活性。这种识别能够传递抑制信号,从而抑制免疫细胞的过度激活,维持免疫系统的稳态。例如,在炎症反应中,Siglec-10 通过识别病原体表面的唾液酸化糖链,抑制免疫细胞的活化,防止过度的炎症反应。 重组技术的应用使得重组食蟹猴 Siglec-10 蛋白(His 标签)的生产成为可能。His 标签的添加不仅便于蛋白的纯化和检测,还为后续的功能研究提供了便利。通过金属离子亲和层析等技术,研究人员能够高效地从细胞培养上清中分离出高纯度的 Siglec-10 蛋白,从而深入探究其在免疫调节中的作用机制。 在疾病研究方面,Siglec-10 的异常表达与多种疾病相关。

Siglec-4a能够抑制过度的炎症反应,维持免疫系统的稳态。

Protease-Activated Receptor-4(PAR-4)是一种G蛋白偶联受体(GPCR),属于蛋白酶激活受体家族。PAR-4主要通过与丝氨酸蛋白酶相互作用而被激活,参与多种生理和病理过程,包括血液凝固、炎症反应和细胞信号传导。 激活机制 PAR-4的激活依赖于其N端的胞外结构域被丝氨酸蛋白酶切割。当血液中的凝血酶或其他蛋白酶与PAR-4结合时,会切割其N端的肽段,暴露出一个新的N端序列,这一序列作为新的受体激活位点。这种激活方式使得PAR-4能够快速响应蛋白酶的信号,触发细胞内的信号传导通路。 在血液凝固中的作用 PAR-4在血液凝固过程中发挥着关键作用。它主要表达在血小板表面,与凝血酶共同作用,促进血小板的聚集和活化。当血管受损时,凝血酶迅速生成并激活PAR-4,导致血小板内钙离子浓度升高,进而激活一系列下游信号通路,最终促使血小板聚集,形成血栓。这一过程对于止血和伤口愈合至关重要。 在炎症反应中的作用 除了参与血液凝固,PAR-4还与炎症反应密切相关。研究表明,PAR-4的激活能够促进炎症细胞的趋化和活化,释放炎症介质,从而加剧炎症反应。

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