它可能通过调节谷氨酸的代谢,影响细胞的能量状态和氧化还原平衡。
Recombinant Human FGF-9 Protein, His Tag(重组人成纤维细胞生长因子9,His标签)是成纤维细胞生长因子家族的重要成员,该家族在细胞生长、分化、迁移以及组织修复等多个生理过程中发挥着关键作用。FGF-9因其独特的生物学功能和广泛的应用前景,正逐渐成为生物医学研究的热点。 生物学功能 FGF-9在多种细胞类型中具有显著的促有丝分裂活性,能够促进细胞的增殖和存活。它在胚胎发育过程中对神经系统的形成和发育至关重要,能够诱导神经干细胞的增殖和分化。此外,FGF-9在组织修复和再生过程中也发挥重要作用,特别是在皮肤和软组织损伤的愈合过程中,能够加速伤口的闭合和组织的再生。 His标签的优势 重组人FGF-9蛋白通过在蛋白末端添加His标签,便于其纯化和检测。His标签是一种常用的亲和纯化标签,能够与镍离子或钴离子高度特异性结合,从而实现高效纯化。这种纯化方法不仅提高了蛋白的纯度,还保留了其生物活性,使其更适合用于实验室研究和临床应用。 临床应用前景 在临床应用方面,重组人FGF-9蛋白具有广泛的潜力。
TCF7是Wnt/β-catenin信号通路的关键转录因子之一。
人乳头瘤病毒(HPV)感染是多种癌症的重要病因,其中 HPV16 型是最常见的高危型别,与宫颈癌、肛门癌、口咽癌等多种癌症的发生密切相关。HPV16 E7 蛋白是病毒致癌的关键因素之一,能够抑制宿主细胞的凋亡机制,促进细胞的异常增殖。Recombinant Human HPV16 E7 (HLA-A*02:01) Tetramer Protein, His-Avi Tag 是一种创新的重组四聚体蛋白工具,为研究 HPV16 E7 相关的免疫反应和开发新型免疫疗法提供了有力支持。 蛋白结构与功能 该重组四聚体蛋白由 HLA-A02:01、B2M 和 HPV16 E7 的抗原肽组成。HLA-A02:01 是人类白细胞抗原系统中的一种主要组织相容性复合体(MHC)I 类分子,负责将病毒抗原肽呈递给细胞毒性 T 细胞(CTLs)。B2M 是 MHC I 类分子的轻链,与 HLA-A*02:01 结合后,能够稳定 MHC I 类分子的结构,使其能够有效地呈递抗原肽。HPV16 E7 的抗原肽是细胞毒性 T 细胞识别的关键靶点,能够激活特异性免疫反应。
在药物筛选方面,该蛋白可用于评估潜在药物对LDLR功能的影响,以及药物对脂质代谢的调节作用。
在生物医学研究中,重组蛋白技术为科学家们提供了强大的工具,用于深入研究蛋白质的功能和机制。其中,Recombinant Human DR6(重组人DR6蛋白)作为一种重要的研究对象,正逐渐成为细胞凋亡和神经退行性疾病研究领域的焦点。 DR6蛋白的特性 DR6(死亡受体6)是一种属于肿瘤坏死因子受体超家族的细胞表面受体,主要参与细胞凋亡和炎症反应的调节。DR6通过与配体结合,激活下游的凋亡信号通路,导致细胞死亡。此外,DR6在神经退行性疾病(如阿尔茨海默病)中也发挥重要作用,其异常激活与神经元的凋亡密切相关。 重组人DR6蛋白的应用 细胞凋亡研究 DR6在细胞凋亡中扮演着关键角色。研究表明,DR6通过与配体结合,激活caspase级联反应,导致细胞凋亡。重组人DR6蛋白可用于研究其在细胞凋亡中的具体机制,帮助开发针对细胞凋亡相关疾病的新型治疗策略。例如,通过调节DR6的活性,可以抑制细胞凋亡,从而减轻神经退行性疾病的症状。 神经退行性疾病研究 DR6在阿尔茨海默病等神经退行性疾病中具有重要的病理作用。研究表明,DR6的异常激活与神经元的凋亡密切相关。
FGFR2的异常表达或突变也与多种疾病的发生发展有关,包括某些类型的癌症和先天性发育异常。
重组人白细胞介素 - 4(Recombinant Human IL - 4 Protein)是免疫学研究中的重要工具,它在免疫调节、过敏反应以及多种疾病的发生发展中扮演着关键角色,为相关疾病的治疗提供了新的思路和方法。 白细胞介素 - 4(IL - 4)是一种由多种细胞(如活化的 T 细胞、肥大细胞、嗜碱性粒细胞等)产生的细胞因子。它在免疫系统中发挥着多方面的调节作用,尤其是在促进 Th2 细胞分化、刺激 B 细胞增殖和抗体产生、调节免疫细胞的活化和细胞因子分泌等方面具有显著影响。IL - 4 还参与调节炎症反应,对于维持免疫系统的平衡至关重要。然而,IL - 4 的过度表达与多种过敏性疾病(如哮喘、过敏性鼻炎等)的发生密切相关,其在这些疾病中促进 IgE 抗体的生成,加剧过敏反应。 重组人 IL - 4 蛋白的制备,借助基因工程技术实现了该蛋白的高效表达和纯化,为研究人员提供了稳定、可靠的实验材料。在基础研究中,重组 IL - 4 蛋白可用于深入研究其在免疫细胞分化、细胞因子网络调控中的具体机制。
它能够在保持高活性的同时,减少错误配对和突变的引入,确保扩增产物的准确性和可靠性。
在生物医学研究中,Recombinant Mouse EGFR(重组小鼠表皮生长因子受体,EGFR)正逐渐成为研究的热点。EGFR是一种酪氨酸激酶受体,广泛表达于多种细胞类型,包括上皮细胞、成纤维细胞和某些免疫细胞。它在细胞增殖、分化、迁移以及生存中发挥着重要作用。 EGFR的功能与作用机制 EGFR的主要功能是通过其酪氨酸激酶活性,调节细胞内的信号传导。当其配体(如表皮生长因子EGF)结合到受体的细胞外结构域时,EGFR发生二聚化并激活其内在的酪氨酸激酶活性。随后,受体上的酪氨酸残基被自身磷酸化,形成多个磷酸化位点,这些位点可以招募并激活下游信号分子,如Ras-MAPK、PI3K-Akt和STAT等信号通路。这些信号通路在细胞增殖、分化、迁移和存活中起着关键作用。 在癌症生物学中,EGFR的异常激活与多种肿瘤的发生和进展密切相关。例如,在非小细胞肺癌(NSCLC)、结直肠癌和某些头颈部肿瘤中,EGFR的基因突变或过表达导致其持续激活,从而促进肿瘤细胞的增殖和存活,抑制凋亡,并增强肿瘤的侵袭性和耐药性。
PACAP (1-38) 还具有神经保护作用,能够在应激条件下保护神经元免受损伤。
Neuropeptide FF (NPFF) 是一种内源性八肽,最初从牛脑中分离得到,属于RF-酰胺类家族。NPFF 在多种生理过程中发挥重要作用,包括疼痛调节、心血管功能、神经内分泌控制以及食欲调节。NPFF 通过与两种G蛋白偶联受体(NPFFR1和NPFFR2)相互作用来发挥作用。 作用机制 NPFF 对阿片类药物效应的调节作用尤为引人注目。研究表明,NPFF 在脊髓水平上对吗啡诱导的镇痛具有双重调节作用。具体而言,NPFF 可以增强或减弱吗啡的镇痛效果,这取决于其给药剂量。在较高剂量(如10纳摩尔)时,NPFF 能显著增强吗啡的镇痛效果;而在极低剂量(如10皮摩尔)时,NPFF 则会减弱吗啡的镇痛作用。这种双重调节作用可能通过NPFFR2介导,且主要针对μ-阿片受体。 此外,NPFF 还参与调节神经内分泌系统、能量平衡和体温稳态。在疼痛调节方面,NPFF 能够在不同的疼痛模型中发挥镇痛作用,如急性疼痛、炎症性疼痛和神经病理性疼痛。 研究与应用 NPFF 的研究为理解阿片类药物的复杂调节机制提供了新的视角。其在疼痛管理、心血管调节和神经保护方面的潜在应用价值正受到越来越多的关注。
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