总之，IL - 11 作为一种重要的细胞因子，在人体的免疫系统和造血过程中具有多种生物学功能。

白细胞介素 - 10（IL - 10）是一种关键的免疫调节细胞因子，在大鼠的免疫系统中发挥着重要的抗炎和免疫抑制作用。它主要由调节性 T 细胞（Tregs）、巨噬细胞、树突状细胞和某些 B 细胞亚群产生，是维持免疫平衡的重要因子。 IL - 10 的生物学功能 IL - 10 的主要功能是抑制促炎细胞因子的产生，从而减轻炎症反应。它能够抑制巨噬细胞和树突状细胞分泌肿瘤坏死因子 - α（TNF - α）、白细胞介素 - 1（IL - 1）和白细胞介素 - 6（IL - 6）等促炎细胞因子，这些因子在许多炎症性疾病和自身免疫性疾病中起关键作用。此外，IL - 10 还可以促进调节性 T 细胞的分化和功能，增强其抑制免疫反应的能力，从而防止过度的免疫反应导致的组织损伤。 重组大鼠 IL - 10（CHO - expressed）的应用 在实验研究中，重组大鼠 IL - 10（His，Rat（CHO - expressed））的应用非常广泛。

Taq PCR Master Mix (2×) Without Dye 是一种即用型的PCR预混液

在细胞生物学和分子生物学中，泛素蛋白（Ubiquitin，简称UB）是一种高度保守的小分子蛋白质，广泛存在于从酵母到人类的各种生物中。尽管其分子量仅约8.5 kDa，但泛素蛋白在细胞内蛋白质调控网络中发挥着至关重要的作用，堪称“小而强大”的分子。 泛素蛋白的特性 泛素蛋白是一种单体蛋白质，由76个氨基酸组成，其序列在不同物种间高度保守。这种高度保守性表明泛素蛋白在细胞内具有关键的生物学功能。泛素蛋白的C末端含有一个 Gly-Gly 二肽，这是其能够共价连接到目标蛋白质上的关键结构。 泛素化过程 泛素蛋白通过泛素化过程修饰目标蛋白质。这一过程涉及三个主要步骤： 激活：泛素激活酶E1利用ATP将泛素蛋白激活。 结合：泛素结合酶E2从E1接收激活的泛素蛋白。 连接：泛素连接酶E3将泛素蛋白共价连接到目标蛋白质上。 通过这一过程，泛素蛋白可以标记目标蛋白质，使其被蛋白酶体识别并降解，从而调节蛋白质的稳定性和功能。 广泛的生物学功能 泛素蛋白在多种细胞过程中发挥着关键作用： 蛋白质降解：泛素化标记的蛋白质被蛋白酶体识别并降解，从而调节细胞内蛋白质的稳态。

若两个LoxP位点方向相同，Cre重组酶可切除它们之间的DNA片段。

白细胞介素-5（IL-5）是一种重要的细胞因子，在大鼠的免疫系统中发挥着关键作用。它主要由活化的T细胞产生，广泛参与免疫反应和炎症过程。研究IL-5在大鼠模型中的作用，不仅有助于深入理解其在免疫系统中的功能，还为人类相关疾病的研究提供了重要参考。 IL-5的生物学功能 IL-5在大鼠免疫系统中的主要功能包括： 促进B细胞增殖和分化：IL-5能够促进B细胞的增殖和分化，增强B细胞的抗体产生能力。这对于体液免疫反应尤为重要，有助于机体产生特异性抗体，抵抗病原体的入侵。 增强免疫细胞活性：IL-5能够增强自然杀伤细胞（NK细胞）和巨噬细胞的活性，从而增强机体的免疫防御能力。这些细胞在清除病原体和肿瘤细胞中发挥重要作用。 调节炎症反应：IL-5在炎症反应中发挥重要作用，能够促进炎症细胞的聚集和活化，参与炎症介质的合成和释放。通过调节IL-5的水平，可以控制炎症反应的强度，减轻炎症损伤。 大鼠模型中的应用 大鼠作为一种重要的实验动物模型，其免疫系统与人类高度相似，能够模拟多种人类疾病。

Taq DNA Polymerase是一种源自嗜热菌的耐热性DNA聚合酶。

T7 DNA连接酶是一种来源于T7噬菌体的ATP依赖型双链DNA连接酶，广泛应用于分子克隆和基因工程。它能够高效催化双链DNA中相邻的5'磷酸和3'羟基之间形成磷酸二酯键，特别适合连接黏性末端。 工作原理 T7 DNA连接酶通过ATP提供能量，连接双链DNA的黏性末端。它对黏性末端的连接效率极高，但对平末端的连接能力较弱。在反应体系中加入高浓度PEG 6000（≥20% w/v）可以显著提高其对平末端的连接活性。 特点 高效连接黏性末端：T7 DNA连接酶对黏性末端的连接效率极高，尤其适合需要快速连接黏性末端的应用。 反应条件温和：最佳反应温度为25℃，反应缓冲液中通常包含ATP、MgCl₂和PEG 6000。 不连接平末端：在典型反应条件下，T7 DNA连接酶不会催化平末端的连接，因此在需要区分黏性末端和平末端连接时，T7 DNA连接酶是一个理想的选择。 应用 T7 DNA连接酶广泛应用于以下领域： 分子克隆：用于连接由限制性内切酶切割产生的黏性末端DNA片段。 DNA修复：用于修复双链DNA中的切刻（nick）。

在PCR产物的电泳分析中，DL500 DNA Marker可作为分子量标准，帮助研究人员快速估算未知

白细胞介素-4（IL-4）是一种重要的细胞因子，在猪的免疫系统中发挥着关键的调节作用。它主要由活化的T细胞和肥大细胞产生，对免疫系统的多种细胞具有广泛的影响，尤其在调节体液免疫和细胞免疫平衡中起着至关重要的作用。研究猪IL-4不仅有助于深入理解其在猪免疫反应中的功能，还为人类相关疾病的研究提供了重要参考。 IL-4的生物学功能 猪IL-4在免疫系统中的主要功能包括： 促进Th2细胞分化：IL-4能够促进辅助性T细胞（Th0）向Th2细胞分化，抑制Th1细胞的发育。Th2细胞主要参与体液免疫反应，通过分泌细胞因子如IL-4、IL-5和IL-13，促进B细胞的增殖、分化和抗体的产生。 增强B细胞功能：IL-4能够直接作用于B细胞，促进其增殖和分化，增强B细胞的抗体产生能力。此外，IL-4还能诱导B细胞产生IgG和IgE抗体，这对于过敏反应和寄生虫感染的免疫反应尤为重要。 调节巨噬细胞功能：IL-4能够抑制巨噬细胞的活性，减少其产生促炎细胞因子（如IL-1、IL-6和TNF-α），从而减轻炎症反应。这种调节作用有助于防止过度的炎症损伤。

这些研究不仅有助于我们理解胚胎发育的基本原理，还为治疗先天性疾病和再生医学提供了新的希望。

在细胞内复杂的蛋白质调控网络中，泛素化是一种关键的蛋白质修饰过程，它在蛋白质降解、细胞周期调控、信号转导等生物学过程中发挥着重要作用。泛素结合酶E2B（UBE2B）作为泛素化途径中的核心成员之一，承担着将泛素从激活酶E1传递到泛素连接酶E3的重要任务，是泛素化反应的关键“接力手”。 泛素结合酶E2B的特性 泛素结合酶E2B（UBE2B）是一种高度特异性的酶，能够特异性地识别并结合由E1激活的泛素。在泛素化反应的第二步中，UBE2B通过其活性位点的半胱氨酸残基与泛素形成共价键，从而将泛素从E1转移到自身。这一过程为后续的泛素连接酶E3介导的泛素转移提供了必要的中间体。 广泛的应用 UBE2B在分子生物学研究中具有广泛的应用。例如，在体外泛素化实验中，UBE2B被用于研究泛素化过程中的关键步骤，帮助科学家们理解泛素从E1到E3的传递机制。在细胞生物学研究中，UBE2B可用于研究蛋白质的降解途径，特别是那些通过泛素-蛋白酶体系统进行降解的蛋白质。此外，UBE2B还被用于研究细胞周期调控和信号转导过程中的蛋白质修饰。

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