重组小鼠 IL - 11 是通过基因工程技术，利用人胚肾 293 细胞（HEK 293）表达系统生产

人表皮生长因子受体2（Her2）是一种关键的酪氨酸激酶受体，广泛参与细胞生长、分化和存活的调控。在多种癌症中，尤其是乳腺癌、胃癌和卵巢癌，Her2的过度表达与肿瘤的侵袭性、耐药性和预后不良密切相关。因此，Her2已成为癌症诊断和治疗的重要靶点。Biotinylated Human Her2（生物素标记的人Her2蛋白）作为一种创新的实验工具，为深入研究Her2的功能及其在癌症中的作用提供了强大的技术支持。 Her2在癌症中的作用 Her2通过激活下游信号通路（如PI3K-Akt和MAPK通路），促进细胞增殖和存活。在乳腺癌中，Her2的过度表达是疾病进展和治疗抵抗的关键因素之一。靶向Her2的药物（如曲妥珠单抗和帕妥珠单抗）在临床上取得了显著的治疗效果，但仍有部分患者对这些药物产生耐药性。因此，深入研究Her2的信号传导机制和耐药机制具有重要意义。 生物素标记的Her2蛋白的优势 生物素标记的Her2蛋白结合了生物素的高亲和力特性和重组蛋白的高纯度和特异性。

它能够促进蛋白质合成，增加肌肉质量，同时抑制蛋白质分解，维持肌肉组织的健康。

在生物医学研究中，Recombinant Mouse CDH3（重组小鼠CDH3蛋白）正逐渐成为研究的热点。CDH3，也称为P-钙黏蛋白（P-cadherin），是一种经典的钙黏蛋白家族成员，主要表达于上皮细胞，尤其是在胚胎发育和组织分化过程中发挥重要作用。 CDH3的功能与作用机制 CDH3的主要功能是介导细胞间的黏附作用。作为一种经典的钙黏蛋白，CDH3通过其细胞外的钙依赖性结构域与其他CDH3分子相互作用，形成细胞间的黏附连接。这种黏附作用对于维持组织的完整性和稳定性至关重要，尤其是在胚胎发育和组织分化过程中。例如，在胚胎发育中，CDH3的表达有助于细胞的迁移和组织的形成。 此外，CDH3还参与调节细胞间的信号传导。通过与细胞内的β-连环蛋白（β-catenin）等信号分子相互作用，CDH3能够影响细胞的增殖、分化和存活。在某些病理状态下，如肿瘤发生和转移，CDH3的表达水平可能会发生变化，影响细胞间的黏附和组织的完整性。 重组蛋白的优势 Recombinant Mouse CDH3蛋白为研究其功能和作用机制提供了重要的工具。

LILRA6被视为潜在的治疗靶点，其调节机制的研究对于开发新型免疫治疗药物具有重要意义。

Nectin-4（黏附分子4）是一种细胞黏附分子，属于免疫球蛋白超家族，主要参与细胞间黏附和细胞极性维持。近年来，Nectin-4因其在多种癌症中的异常高表达而受到广泛关注，尤其是在三阴性乳腺癌、膀胱癌、肺癌和结直肠癌中。Nectin-4的高表达与肿瘤的侵袭性、转移能力和预后不良密切相关，使其成为癌症研究和治疗的重要靶点。Biotinylated Human Nectin-4 Protein, His-Avi Tag（生物素标记的人Nectin-4蛋白，带His-Avi标签）作为一种创新的实验工具，为深入研究Nectin-4的功能及其在肿瘤中的作用提供了强大的技术支持。 Nectin-4的功能与作用机制 Nectin-4通过其免疫球蛋白样结构域与其他细胞黏附分子相互作用，调节细胞间黏附和细胞极性。在正常生理条件下，Nectin-4参与上皮细胞的黏附和组织形态维持。然而，在肿瘤细胞中，Nectin-4的异常高表达和异常定位促进了肿瘤细胞的增殖、迁移和侵袭。此外，Nectin-4还参与肿瘤微环境的形成，影响肿瘤细胞与基质细胞之间的相互作用。

它主要作用于单核 - 巨噬细胞系，对这些细胞的增殖、分化和成熟起着至关重要的调控作用。

Recombinant Human IL-27 Protein, His Tag 是一种重要的重组细胞因子，广泛应用于免疫调节和炎症机制研究。IL-27 是由 EBI3 和 p28 两个亚基组成的异源二聚体细胞因子，属于 IL-12 家族，主要由活化的抗原提呈细胞（如树突状细胞和巨噬细胞）产生。IL-27 在免疫系统中具有双重作用：一方面，它能够促进初始 T 细胞向 Th1 方向分化，增强细胞免疫应答；另一方面，它也具有抑制炎症、诱导调节性 T 细胞（Treg）产生的功能，从而在免疫稳态和自身免疫调节中发挥关键作用。 本重组蛋白采用基因工程技术在哺乳动物细胞中表达，并带有 His 标签，便于通过镍柱亲和层析进行高效纯化。His 标签不仅简化了蛋白的纯化流程，还便于后续的 Western blot、ELISA 和免疫沉淀等实验操作，提高了实验的灵敏度和重复性。 Recombinant Human IL-27 Protein, His Tag 可用于体外细胞刺激实验，研究其对 T 细胞、B 细胞及树突状细胞等免疫细胞的影响，也可用于构建自身免疫病、感染性疾病及肿瘤免疫微环境的实验模型。

SDF - 1β 在胚胎发育过程中也起着重要作用，它参与调节细胞的迁移和组织的形成。

Apidaecin IB是一种源自昆虫的抗菌肽，最初从蜜蜂（Apis mellifera）的淋巴液中分离得到。它由18个氨基酸组成，富含脯氨酸和精氨酸，具有独特的抗菌特性。Apidaecin IB对革兰氏阴性菌表现出显著的抗菌活性，特别是对大肠杆菌（E. coli）的抑制作用，最小抑菌浓度（MIC）仅为8 μM。 作用机制 Apidaecin IB的作用机制与传统的抗菌肽有所不同。它不通过在细胞膜上形成孔洞来破坏细菌细胞，而是通过与细菌细胞内的热应激蛋白DnaK结合，干扰细菌的蛋白质折叠和代谢过程。这种特异性结合使得Apidaecin IB能够高效地抑制细菌生长，同时对哺乳动物细胞无毒性。 应用前景 由于其高效的抗菌活性和较低的细胞毒性，Apidaecin IB被认为是一种潜在的新型抗生素候选药物。它不仅可以用于治疗由革兰氏阴性菌引起的感染，还可以作为抗生素替代品，减少抗生素的使用，降低耐药菌株的产生。此外，Apidaecin IB还可以通过基因工程在多种表达系统中生产，例如大肠杆菌、酵母菌和乳酸乳球菌等，这为大规模生产提供了可能。

当CD40配体与CD40结合时，能够激活B细胞，促进其增殖、分化和抗体的产生。

谷胱甘肽S-转移酶（Glutathione S-Transferase，GST）是一类广泛存在于生物体内的酶，主要参与细胞内的解毒过程。它们通过催化谷胱甘肽（GSH）与各种亲电性物质的结合，帮助细胞清除有害的代谢产物和外源性毒素，从而维持细胞的正常生理功能。 GST的功能与机制 GST的主要功能是解毒。细胞在代谢过程中会产生许多有害的中间产物，如自由基、过氧化物和某些药物代谢产物。此外，环境中的毒素、致癌物和药物也可能对细胞造成损伤。GST通过催化GSH与这些有害物质的结合，将其转化为水溶性较高的产物，从而促进其排出细胞，减少对细胞的毒性。 GST的催化机制涉及GSH的巯基与亲电性底物的共价结合。这种反应不仅能够中和有害物质的毒性，还能增强其水溶性，便于通过尿液或胆汁排出体外。GST在细胞内的表达水平和活性对于细胞的解毒能力至关重要。 GST在疾病中的作用 GST在多种疾病的发生和发展中具有重要作用。在癌症治疗中，GST的高表达可能导致肿瘤细胞对化疗药物的耐药性。例如，某些化疗药物通过产生自由基来杀死肿瘤细胞，而GST能够清除这些自由基，从而保护肿瘤细胞免受药物的毒性作用。

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