在基础研究中，重组 IL - 4 蛋白可用于深入研究其在免疫细胞分化、细胞因子网络调控中的具体机制。

在生物医学研究中，整合素α5β1（Integrin α5β1）作为一种重要的细胞表面受体，其在细胞黏附、迁移、增殖和信号转导中的作用一直是研究的热点。重组生物素化人整合素α5β1异二聚体蛋白（His-Avi Tag）作为一种新型的重组蛋白工具，为研究整合素α5β1的功能和作用机制提供了新的视角和方法。 整合素α5β1：关键的细胞黏附与信号转导受体 整合素α5β1是一种异二聚体细胞表面受体，由α5和β1两个亚基组成。它通过与细胞外基质（ECM）中的纤维连接蛋白（fibronectin）结合，介导细胞与细胞外基质的黏附和信号转导。整合素α5β1在多种细胞类型中表达，包括内皮细胞、成纤维细胞和免疫细胞。它在细胞迁移、增殖、分化和组织修复中发挥重要作用。此外，整合素α5β1的异常表达与多种疾病相关，如癌症、心血管疾病和炎症性疾病。因此，深入研究整合素α5β1的功能和作用机制对于理解这些疾病的发病机制和开发新的治疗方法具有重要意义。

IL-1β 主要由单核细胞、巨噬细胞和树突状细胞等免疫细胞产生。

尿激酶型纤溶酶原激活剂（PLAU，也称为 uPA）是一种丝氨酸蛋白酶，主要负责将纤溶酶原转化为纤溶酶，从而在细胞外基质的降解和组织重塑中发挥关键作用。重组大鼠 PLAU（Recombinant Rat PLAU）作为一种研究工具，为深入探索其功能和机制提供了重要支持。 PLAU 在多种生理和病理过程中扮演着重要角色。在生理状态下，PLAU 参与伤口愈合、胚胎植入和组织修复等过程。然而，在病理状态下，PLAU 的异常表达与多种疾病密切相关，例如在癌症中，PLAU 的高表达与肿瘤的侵袭、转移和血管生成有关；在心血管疾病中，PLAU 的活性变化可能影响动脉粥样硬化斑块的稳定性。 重组大鼠 PLAU 通过基因工程技术制备，其表达系统通常为哺乳动物细胞或昆虫细胞，能够正确地进行翻译后修饰，从而保证蛋白的生物活性。重组 PLAU 的纯度通常超过 95%，内毒素水平极低（<1 EU/μg），适用于多种实验，如酶活性测定、细胞迁移实验以及动物模型中的功能验证。 利用重组大鼠 PLAU，研究人员可以深入探究其在细胞外基质降解和组织重塑中的作用机制。

DLL4-Notch信号通路的激活对于维持血管内皮细胞的稳态、促进新生血管的形成和成熟至关重要。

重组人FGFR1蛋白（His Tag）（Recombinant Human FGFR1 Protein, His Tag）是一种通过基因工程技术生产的受体酪氨酸激酶，带有His标签以便于纯化和检测。FGFR1（成纤维细胞生长因子受体1）在细胞增殖、分化、迁移和组织发育中发挥着重要作用，是研究细胞生物学和疾病机制的关键工具。 FGFR1是成纤维细胞生长因子（FGF）家族受体之一，能够与多种FGF配体结合，激活下游信号通路，调节细胞的多种生物学功能。FGF配体与FGFR1结合后，激活Ras-MAPK、PI3K-Akt等信号通路，促进细胞增殖、存活和迁移。FGFR1在胚胎发育过程中尤为重要，特别是在神经系统、骨骼和器官的形成中。此外，FGFR1在组织修复和再生中也发挥关键作用，通过调节细胞外基质的合成和重塑，促进伤口愈合。 重组人FGFR1蛋白（His Tag）的制备利用了基因工程技术，通过在宿主细胞中高效表达FGFR1基因，并添加His标签以便于纯化和检测。这种重组蛋白保留了天然FGFR1的结构和功能特性，能够用于研究其与FGF配体的相互作用，以及其在细胞信号传导中的作用机制。

重组人叶酸受体4蛋白的制备为深入研究其功能提供了有力工具。

LR3-IGF-I（人源，受体级）是一种经过特殊修饰的胰岛素样生长因子 - I（IGF-I），其在生物医学研究和细胞信号传导研究中具有重要应用。通过在 IGF-I 的 N 端添加一个精氨酸残基，LR3-IGF-I 的生物活性显著增强，使其在与受体结合和激活下游信号通路方面更为高效。 结构与功能 IGF-I 是一种多肽类激素，广泛存在于哺乳动物体内，其主要功能是促进细胞的增殖、分化和存活。LR3-IGF-I 通过在 IGF-I 的 N 端添加一个精氨酸残基，显著增强了其与 IGF-I 受体的结合能力，从而提高了其生物活性。这种修饰使得 LR3-IGF-I 在细胞培养和信号传导研究中能够更有效地刺激细胞生长和分化。 受体级的高纯度与高活性 LR3-IGF-I（受体级）经过严格纯化，确保其高纯度和高活性，适用于对受体结合和信号传导有严格要求的实验。其高纯度和高活性使其在细胞信号传导研究中表现出色，能够高效激活 IGF-I 受体，启动下游信号通路，从而促进细胞的增殖和分化。这种高活性使其在低浓度下即可发挥显著的生物学效应，减少了实验成本和潜在的副作用。

在自身免疫性疾病中，通过抑制CD45的活性，可以减轻免疫细胞的过度活化，缓解疾病症状。

重组生物素化人FGFR3α（IIIb）蛋白（Recombinant Biotinylated Human FGFR3α (IIIb) Protein, His-Avi Tag）是一种经过生物工程技术改造的蛋白质工具，广泛应用于骨骼发育、软骨形成以及相关疾病机制的研究中。FGFR3（成纤维细胞生长因子受体3）是FGF信号通路的关键受体之一，参与骨骼发育、软骨内成骨和细胞分化等多种生物学过程。FGFR3α（IIIb）是FGFR3的一种亚型，主要在软骨细胞和成骨细胞中表达，对骨骼发育和维持骨骼稳态具有重要作用。 FGFR3α（IIIb）的功能与作用 FGFR3是成纤维细胞生长因子受体家族的重要成员，通过与成纤维细胞生长因子（FGF）结合，激活下游信号通路（如MAPK和PI3K-Akt通路），调节细胞的多种生物学功能。FGFR3α（IIIb）是FGFR3的一种选择性剪接亚型，主要在软骨细胞和成骨细胞中表达，参与骨骼发育和软骨内成骨。在骨骼发育过程中，FGFR3α（IIIb）通过调节软骨细胞的增殖和分化，控制骨骼的生长和发育。

His 标签的引入不仅提高了蛋白的纯化效率，还保持了其天然的生物学活性。

重组人DLL1蛋白（Recombinant Human DLL1）是一种通过基因工程技术生产的蛋白质，它是Notch信号通路的关键配体之一。DLL1（Delta-like 1）在细胞分化、增殖和组织发育中发挥着至关重要的作用，是研究细胞命运决定和组织稳态的关键工具。 Notch信号通路是一种高度保守的细胞间通信系统，广泛参与胚胎发育、干细胞维持和组织再生等过程。DLL1作为Notch信号通路的主要配体之一，通过与Notch受体结合，激活下游信号通路，调节细胞的分化和增殖。在胚胎发育过程中，DLL1在神经发生、心脏发育和造血系统发育中起着重要作用。它通过精细调控细胞的命运决定，确保组织和器官的正常形成。 重组人DLL1蛋白的制备利用了基因工程技术，通过在宿主细胞中高效表达DLL1基因，获得高纯度的重组蛋白。这种重组蛋白保留了天然DLL1的生物活性，能够与Notch受体特异性结合，激活Notch信号通路。研究人员可以利用重组DLL1蛋白研究其在细胞分化、增殖和组织发育中的作用机制，以及其与其他细胞信号通路的相互作用。 在临床应用方面，DLL1的异常表达与多种疾病相关。

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