重组人HRG作为一种多功能的细胞因子，在细胞生长、发育和信号传导中发挥着关键作用。

Endomorphin-2 是一种内源性阿片肽，由 4 个氨基酸组成，广泛存在于哺乳动物的中枢神经系统中。它因其强大的镇痛作用和较低的副作用而备受关注，是疼痛管理研究的重要对象。 镇痛作用机制 Endomorphin-2 通过激活中枢神经系统中的μ-阿片受体（MOR）发挥其镇痛作用。与传统的阿片类药物（如吗啡）相比，Endomorphin-2 具有更高的选择性和亲和力，能够更有效地激活 MOR，从而产生更强的镇痛效果。此外，Endomorphin-2 的作用时间较短，减少了药物依赖和耐受性的风险。 临床应用前景 Endomorphin-2 的研究不仅有助于理解内源性阿片系统的生理功能，还为开发新型镇痛药物提供了重要线索。近年来，基于 Endomorphin-2 的药物开发取得了显著进展。例如，通过化学修饰和结构优化，研究人员开发出了具有更长作用时间和更高稳定性的 Endomorphin-2 类似物。这些类似物在动物模型中显示出显著的镇痛效果，且副作用较少，有望成为未来疼痛管理的新选择。

重组人LRIG1蛋白的制备通常采用真核表达系统，以确保其正确的折叠和翻译后修饰。

重组生物素标记小鼠IL-23A蛋白（Recombinant Biotinylated Mouse IL-23A Protein, His-Avi Tag）是免疫学和炎症研究领域的重要工具。IL-23A是白细胞介素-23（IL-23）的α亚基，与IL-12家族的其他细胞因子密切相关，主要由抗原呈递细胞（如树突状细胞和巨噬细胞）分泌，参与调节免疫反应和炎症过程。 IL-23A通过与IL-23R结合，激活下游信号通路，促进Th17细胞的分化和增殖，进而调节免疫细胞的活化和细胞因子的分泌。IL-23A在多种慢性炎症性疾病（如银屑病、炎症性肠病和类风湿性关节炎）中发挥关键作用，其异常表达与疾病的发生和发展密切相关。此外，IL-23A还参与调节肠道微生物群与宿主免疫系统的相互作用，维持肠道稳态。 重组生物素标记小鼠IL-23A蛋白的开发为研究其功能提供了强大的技术支持。生物素标记是一种高灵敏度的检测方法，生物素与链霉亲和素（streptavidin）之间的结合具有极高的亲和力，这使得标记后的IL-23A蛋白能够被快速、特异地检测和分离。

骨骼是人体的支架，支撑着身体的每一个动作，保护着重要的内脏器官。

重组人TRAIL（肿瘤坏死因子相关凋亡诱导配体）蛋白是一种在细胞凋亡和癌症治疗中具有重要应用前景的细胞因子。TRAIL能够通过与特定的死亡受体结合，诱导细胞凋亡，因此在肿瘤治疗中备受关注。 TRAIL的生物学功能 TRAIL是一种属于肿瘤坏死因子超家族的细胞因子，能够特异性地与细胞表面的死亡受体（如TRAIL R1/DR4和TRAIL R2/DR5）结合，激活细胞内的caspase级联反应，从而诱导细胞凋亡。与传统化疗药物相比，TRAIL对正常细胞的毒性较低，而对多种肿瘤细胞具有显著的杀伤作用，这使其成为一种理想的抗肿瘤靶点。 重组人TRAIL蛋白的优势 重组人TRAIL蛋白通过基因工程技术制备，具有以下优势： 高纯度和高活性：通过基因工程技术，TRAIL蛋白可以在体外高效表达并纯化，确保其在实验中的高活性和稳定性。 特异性作用：TRAIL蛋白能够特异性地结合肿瘤细胞表面的死亡受体，诱导凋亡，而对正常细胞的影响较小。 研究工具：重组人TRAIL蛋白可用于研究其与受体的相互作用机制，以及在细胞凋亡信号通路中的作用，为深入理解其生物学功能提供支持。

Pfu DNA聚合酶具有3′-5′外切酶活性，能够在扩增过程中纠正碱基错配，是Taq酶的10-50倍

在血管新生、淋巴管新生以及肿瘤学研究领域，Recombinant Biotinylated Human VEGF-C（重组生物素化人VEGF-C）正成为探索淋巴管生成和肿瘤转移机制的重要工具。 VEGF-C（血管内皮生长因子C）是VEGF家族的重要成员，主要通过与VEGFR-3结合，激活下游信号通路，促进淋巴管内皮细胞的增殖、迁移和存活，从而推动淋巴管新生。在生理过程中，VEGF-C对于维持淋巴系统功能、组织液体平衡和免疫监视至关重要。然而，在病理状态下，VEGF-C的异常表达与多种疾病相关，包括淋巴水肿、心血管疾病以及肿瘤的淋巴管生成和转移等，使其成为疾病治疗的重要靶点。 重组生物素化技术为VEGF-C的研究带来了新的突破。生物素与链霉亲和素（streptavidin）具有极高的亲和力，这种特性使得重组生物素化人VEGF-C可以方便地与链霉亲和素标记的探针或检测工具结合，实现对VEGF-C的精准定位、定量分析以及与其他生物分子的相互作用研究。这种技术不仅提高了实验的灵敏度和特异性，还为多维度的细胞和分子研究提供了可能。

在细胞实验中，该标记蛋白可用于检测CD5在细胞表面的表达水平和分布情况。

在免疫学和炎症研究领域，白细胞介素 - 33（IL-33）作为一种重要的细胞因子，近年来受到了越来越多的关注。重组食蟹猴 IL-33 蛋白（His 标签）的出现，为深入研究这一细胞因子的功能及其在免疫调节和炎症反应中的作用提供了有力的工具。 IL-33 是一种属于 IL-1 家族的细胞因子，主要由非免疫细胞（如上皮细胞、内皮细胞和成纤维细胞）产生。它在多种生理和病理过程中发挥着重要作用，包括调节免疫细胞的活性、促进炎症反应以及参与组织修复。IL-33 通过与其受体 ST2 结合，激活多种信号通路，如 NF-κB 和 MAPK 通路，从而调节免疫反应。此外，IL-33 还与多种疾病的发生发展密切相关，如过敏性疾病、自身免疫性疾病和心血管疾病。 重组食蟹猴 IL-33 蛋白（His 标签）是通过先进的生物工程技术生产的。通过将食蟹猴 IL-33 基因导入合适的表达系统，经过高效表达和严格纯化后获得。其末端的 His 标签（组氨酸标签）便于通过金属螯合层析等方法进行快速、高效的纯化，同时在一定程度上有助于保持蛋白的结构和活性。

在临床研究中发现，PYY 的水平与肥胖和代谢综合征等疾病存在关联。

Lactoferrin (17-41) 是乳铁蛋白（Lactoferrin）的一个关键片段，由第17至41位氨基酸组成。乳铁蛋白是一种具有多种生物学功能的铁结合蛋白，广泛存在于哺乳动物的乳汁、唾液、泪液和中性粒细胞中。Lactoferrin (17-41) 在抗菌、抗病毒和免疫调节方面具有重要作用，是研究乳铁蛋白功能的关键工具。 一、Lactoferrin (17-41) 的结构与功能 Lactoferrin (17-41) 的氨基酸序列为 "GRRRRSVQDWLKLLSKKGQKLEAKL"，这一片段富含精氨酸和赖氨酸，具有强烈的正电荷特性。这种正电荷特性使得Lactoferrin (17-41) 能够与细菌和病毒的表面相互作用，破坏其细胞膜或包膜，从而发挥抗菌和抗病毒作用。此外，Lactoferrin (17-41) 还能够调节免疫反应，促进炎症细胞的趋化和激活。 二、Lactoferrin (17-41) 在抗菌中的作用 Lactoferrin (17-41) 具有广谱抗菌活性，能够抑制多种病原体的生长，包括细菌、真菌和病毒。

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